Российские биологи увеличили яркость флуоресцентного белка в четыре раза для "подсветки" органов

Яркость науки в новых оттенках флуоресценции

Молекулярные биологи из России разработали и детально изучили альтернативную форму одного из широко применяемых флуоресцентных белков, который излучает свет в инфракрасном диапазоне. Это открытие позволило увеличить яркость его свечения в четыре раза. Об этом сообщает издание ТАСС Наука со ссылкой на Центр научной коммуникации МФТИ.

"Мы расшифровали структуру флуоресцентного белка iRFP713, а коллеги из Санкт-Петербурга показали, что изучавшийся вариант в комплексе с молекулами фикоцианобилина обладает уникальной яркостью при применении в клетках человека. Благодаря новым данным стало понятнее, почему белок столь эффективен, и появилась возможность для рационального дизайна улучшенных вариантов", - пояснил старший научный сотрудник МФТИ Иван Гущин.

Специалисты уже несколько десятилетий активно используют различные флуоресцентные белки для "подсвечивания" органов тела и отдельных клеток, изучая протекающие в них процессы. За открытие первой такой молекулы, белка GFP, в 2008 году была присуждена Нобелевская премия по химии.

За прошедшие годы биологи и химики создали сотни различных модификаций этой молекулы и схожих с ней пептидов. Они способны светиться как в видимой, так и в инфракрасной части спектра. Недавно специалисты разработали измененную версию флуоресцентного белка iRFP713, широко используемого в биологии. Его исходная форма производит свечение в ближнем инфракрасном спектре при соединении с молекулой биливердина - зеленого пигмента.

Проблема заключается в том, что биливердин синтезируется в печени, селезенке и костном мозге человека. Это усложняет использование пептида iRFP713 в научных исследованиях.

Однако исследователи из МФТИ и Института цитологии РАН (Санкт-Петербург) обнаружили, что созданная ими модификация iRFP713 лишена этого недостатка. Ученые внесли в структуру белка всего две "точечные" мутации.

Благодаря этим изменениям данный белок стал более активно связываться с фикоцианобилином - другим ароматическим соединением из группы тетрапирролов, которое имеет четыре углеводородных кольца, вместо биливердина.

Опыты, проведенные на культурах человеческих клеток, показали, что новая форма белка светится примерно в четыре раза ярче, чем исходная версия iRFP713. Это открывает новые возможности для его применения в биологических экспериментах. Иван Гущин и его коллеги также отметили, что выявленные различия в поведении биливердина и фикоцианобилина помогут создать еще более эффективные средства для изучения процессов внутри клеток.

Ранее мы писали, что российские специалисты активно развивают инновационные методы в медицине и биологии. Так, ученые МФТИ под руководством старшего научного сотрудника Михаила Слотвицкого создали методику, позволяющую оперативно и без вмешательства проверять состояние донорских сердец в процессе транспортировки и перед пересадкой. Этот способ использует оптические индикаторы, сигнализирующие о повреждениях тканей, вызванных недостатком кровоснабжения.